Что (кто) такое Трансферрины - определение
Трансферрин (белок); Трансферрины
ТРАНСФЕРРИНЫ
сложные белки (гликопротеиды), переносящие ионы трехвалентного железа в организме. Обнаружены в плазме крови, молоке и яичном белке. Недостаток трансферринов приводит к нарушению обмена железа.
Трансферрины
сидерофилины, группа родственных сложных белков (гликопротеидов (См. Гликопротеиды)), переносящих ионы железа (Fe3+) в организме. Содержание углеводного компонента около 5,5\%. Молекулярная масса около 80000. Обнаружены в плазме крови, молоке и яичном белке (кональбумин). Основная функция Т. плазмы крови заключается в транспорте железа (1 молекула Т. связывает 2 атома 3-валентного железа) в ретикулоциты, где осуществляется синтез Гемоглобина, а также в поддержании на определённом уровне соотношения Fe2+/Fe3+. При электрофорезе белков плазмы Т. обнаруживаются во фракции β-глобулинов (см. Кровь). Т. встречаются в различных генетически зависимых формах, сходных по своим физическим и химическим свойствам. Дефицит Т. в организме приводит к ряду патологических состояний, обусловленных нарушением обмена железа.
Лит.: Гликопротенны, пер. с англ., т. 2, М., 1969.
Трансферрин
Трансферрин — белок плазмы крови, который осуществляет транспорт ионов железа. Трансферрин представляет собой гликозилированый белок, который прочно, но обратимо связывает ионы железа.
Википедия
Трансферрин
Трансферрин — белок плазмы крови, который осуществляет транспорт ионов железа. Трансферрин представляет собой гликозилированый белок, который прочно, но обратимо связывает ионы железа. С трансферрином связано около 0,1 % всех ионов железа в организме (что составляет порядка 4 мг), однако ионы железа, связанные с трансферрином, представляют огромное значение для метаболизма. Трансферрин имеет молекулярную массу около 80 кДа и имеет два места связывания Fe3+. Сродство трансферрина очень высокое (1023 M−1 при pH 7,4), но оно прогрессивно снижается с понижением pH ниже нейтральной точки. Когда трансферрин не связан с железом, он представляет собой апопротеин.
